L-asparaginase: aplicações em alimentos para mitigação da acrilamida e técnicas de imobilização enzimática

Abstract

A acrilamida é uma substância com potencial carcinogênico, naturalmente formada em alimentos ricos em L-asparagina e açúcares redutores durante o processamento em altas temperaturas, como no caso de batatas fritas. Este estudo teve como objetivo reduzir os níveis de acrilamida em quatro cultivares de batatas, especialmente nas batatas-doces, empregando a enzima L-asparaginase. Esta abordagem é fundamental devido ao aumento do consumo desse alimento e à carência de pesquisas sobre acrilamida em batatas-doces. Além disso, a pesquisa se concentrou na imobilização da L-asparaginase em dois suportes: epóxi-agarose e amino-epóxi-agarose, buscando melhorar sua estabilidade. A modificação da epóxi-agarose com etilenodiamina foi crucial para a imobilização eficaz da enzima. Os melhores resultados foram alcançados com amino-epóxi-agarose, apresentando um rendimento de imobilização de 76%. Os biocatalisadores imobilizados mostraram maior estabilidade em condições ácidas e altas temperaturas, mantendo alta atividade mesmo após 60 dias de armazenamento a 4°C e após 7 ciclos de reutilização. Quando aplicada às batatas, a L-asparaginase reduziu consideravelmente os teores de L-asparagina em todas as amostras tratadas, contribuindo para a redução da acrilamida. A maior redução dessa substância comparada com a amostra controle foi de 96,52% (623,77 ng. g-1) para a batata tradicional (Ágata) e 85,80% (87,56 ng. g-1) para a cultivar de batata-doce Beauregard, sendo importante destacar que a L-asparaginase não interferiu na cor das batatas tratadas mantendo a aparência característica desejada pelo consumidor. Esses resultados evidenciam a L-asparaginase como uma estratégia eficaz para reduzir a acrilamida em alimentos, enquanto sua imobilização em amino-epóxi-agarose contribuiu para a estabilidade e eficiência do biocatalisador. Este avanço ressalta o potencial da L-asparaginase em diversas aplicações biotecnológicas, consolidando-se como uma ferramenta valiosa para a indústria alimentícia.

Acrylamide is a substance with carcinogenic potential, naturally formed in foods rich in L-asparagine and reducing sugars during processing at high temperatures, as in the case of French fries. This study aimed to reduce acrylamide levels in four potato cultivars, especially sweet potatoes, using the enzyme L-asparaginase. This approach is essential due to the increased consumption of this food and the lack of research on acrylamide in sweet potatoes. In addition, the research focused on the immobilization of L-asparaginase in two supports: epoxy-agarose and amino-epoxy-agarose, seeking to improve its stability. Modification of epoxy-agarose with ethylenediamine was crucial for effective immobilization of the enzyme. The best results were achieved with amino-epoxy-agarose, with an immobilization yield of 76%. The immobilized biocatalysts showed greater stability in acidic conditions and high temperatures, maintaining high activity even after 60 days of storage at 4°C and after 7 cycles of reuse. When applied to potatoes, L-asparaginase considerably reduced L-asparagine levels in all treated samples, contributing to the reduction of acrylamide. The greatest reduction of this substance compared to the control sample was 96.52% (623,77 ng. g-1) for the traditional potato (Ágata) and 85.80% (87.56 ng. g-1) for the Beauregard sweet potato cultivar, and it is important to highlight that L-asparaginase did not interfere with the color of the treated potatoes, maintaining the characteristic appearance desired by the consumer. These results show L-asparaginase as an effective strategy to reduce acrylamide in food, while its immobilization in amino-epoxy-agarose contributed to the stability and efficiency of the biocatalyst. This breakthrough highlights the potential of L-asparaginase in several biotechnological applications, consolidating itself as a valuable tool for the food industry.