Estudo da solubilização da queratina da lã de ovelha em líquidos iônicos por dinâmica molecular

Abstract

Uma grande parcela do que conhecemos como indústria têxtil é baseada no uso da lã da ovelha (Ovis aries). No processo de tratamento dessa lã temos uma grande quantidade de resíduo não utilizado por este tipo de indústria. Esse excesso industrial não aproveitado pode ter diversas aplicações, a lã de ovelha é rica em diversas proteínas, sendo uma dessas a queratina. Essa proteína é extraída normalmente em processos de hidrólise alcalina ou hidrólise ácida, processos danosos ao meio ambiente. Sabendo disso, novas metodologias de extração da queratina da lã de ovelha têm sido desenvolvidas a fim de diminuir o impacto ambiental desse processo industrial. Uma alternativa que surgiu nos últimos anos foi a utilização de líquidos iônicos que são considerados solventes verdes e menos danosos ao meio ambiente, em comparação aos ácidos e bases utilizados nos processos anteriores. No trabalho a seguir foi utilizada a metodologia da Dinâmica Molecular para o estudo de dois líquidos iônicos interagindo com a cistina e a cisteína, que são dois aminoácidos presentes na queratina e desempenham um papel fundamental no seu processo de extração. Os líquidos iônicos utilizados foram baseados no cátion 1-butil-3-metilimidazólio ([C4mim]+), os ânions escolhidos para esse estudo foram o cloreto ([Cl]-) e o acetato ([Acet]-). O processo de extração da queratina é baseado em duas etapas, a quebra da ligação dissulfeto da cistina (dímero) e a formação dessa ligação entre duas cisteínas (monômeros). Temos que na primeira etapa o líquido iônico [C4mim][Acet] teve um desempenho consideravelmente melhor, já na etapa de recuperação temos que o [C4mim][Cl] apresentou um melhor desempenho. Chegamos nessas conclusões baseados nos resultados obtidos pelas funções de distribuição radial (RDFs) e espaciais (SDFs). Para a cisteína temos uma interação maior entre o ânion e a proteína, e para a cistina temos que o cátion é o principal responsável nesse processo. Isso se deve pela interação dos cloretos nos caso da cisteína, para a cistina temos que o principal responsável é o cátion 1-butil-3-metilimidazólio (esses resultados foram visualizados pela análise dos módulos das integrais das RDFs e pela descrição gráfica das SDFs).

A large part of what we know as the textile industry is based on the usage of sheep (Ovis aires) wool. When sheep wool is treated, there is a large amount of waste that is not used by the textile industry. This unused excess has several applications, as the wool is rich in several proteins and aminoacids and one of this aminoacids is keratin. Keratin is usually extracted by means of alkaline hydrolysis and acid hydrolysis and these process are harmful for the environment. Knowing this, new methodologies have been deployed for extracting keratin from sheep wool in order to reduce the environmental impact of this process. An alternative that has emerged in recent years is the use of ionic liquids, which are considered green solvents and more enviromental friendly compared to the bases and acids normally used in the previous process. In this work, Molecular Dynamics was used to study the interaction between two different ionic liquids and two aminoacids (cystine and cysteine), which are present in keratin and play a fundamental role in its extraction. The two ionic liquid used were based in the 1-butyl-3-methylimizadolium cation ([C4mim]+) , and study two anions were chosen: chloride ([Cl]-) and acetate ([Acet]-) . Keratin extraction process takes place in two steps, the breakage of the cystine (dimer) disulfide bond, and the formation of the same bond between two cysteines (monomers). In the first step, the [C4mim][Acet] ionic liquid showed a considerably better performance, in the final step [C4mim][Acet] had a better performance. These conclusions were made based on the results of the radial distribucion functions (RDFs) and spatial distribution functions (SDFs). For cysteine there was a stronger interaction between the anion and the protein, and for cystine there was a stronger interaction between the cation and the aminoacid. This is due to the chloride ions intracting with the monomers, for the dimer we had the 1-3-methylimidazolium cation being the main reason of interaction (this results were obtained by the analysis of the modules of the integrals of the RDFs and graphic description of the SDFs).