Poliuretanases : estudo computacional de enzimas com potencial ação na degradação de poliuretanos

Abstract

A produção mundial de plásticos aumenta a cada ano, uma vez que este material é amplamente utilizado em vários segmentos da vida cotidiana. A gestão dos resíduos, sendo o produto final ou o sobra de matéria-prima, geralmente envolve acumulação em aterros, incineração ou processos de reciclagem. Os poliuretanos (PU), descobertos por Otto Bayer em 1937, são amplamente usados em diversos materiais. Na indústria de espumas de poliuretano, o resíduo de matéria-prima pode ser triturado e reincorporado na produção. No entanto, alguns métodos de degradação não podem ser aplicados para a reciclagem de poliuretanos, devido à liberação de subprodutos tóxicos. Algumas enzimas são capazes de degradar poliuretanos de forma eficiente, diminuindo a quantidade de resíduos, além de formarem produtos com valor comercial agregado. Sendo assim, o conhecimento de enzimas com ação sobre PU, assim como as interações enzima-polímero são bastante importantes para entender os mecanismos de biodegradação. Neste trabalho, foram selecionadas seis enzimas do gênero Pseudomonas, sendo as estruturas das enzimas amidase (PDB-ID 2UXY), lipase (PDB-ID 2Z8X) e protease (PBD-ID 1GA6) obtidas no Protein Data Bank. As enzimas poliuretano esterase A e B (pueA e pueB) e poliuretano lipase A (pulA) foram construídas por modelagem molecular por homologia. Foi realizada docagem molecular dessas enzimas com treze ligantes diferentes. Todos os ligantes apresentaram interações favoráveis com as enzimas testadas, além de estarem localizados em sítios específicos. Além disso, foram realizadas simulações por dinâmica molecular das enzimas, livres e complexadas com o monômero PU-MDI em duas posições ou conformações diferentes. A interação com o monômero de PU não acarretou alterações significativas nas enzimas e, de modo geral, foi estável para todos os sistemas simulados.

The global production of plastics increases every year, because these materials are widely used in several segments of the modern life. The waste management, being the final product or the residue of raw material, usually involves accumulation in landfills, incineration, and recycling processes. Polyurethanes (PU), discovered by Otto Bayer in 1937, are used in a huge range of products. At polyurethane foams industry, the waste of raw material can be crushed and reintroduced into production. However, some degradation methods cannot be applied for the recycling of polyurethanes, due to the release of toxic by-products. Some enzymes are able to efficiently degrade polyurethanes, decreasing the amount of waste and generating products with commercial value. Therefore, the knowledge of enzymes that act on polyrethanes, as well as the enzyme-polymer interactions are quite important to understand the biodegradation mechanisms. In this work, six enzymes of genus Pseudomonas were selected, and the structures of amidase (PDB-ID 2UXY), lipase (PDI-ID 2Z8X) and protease (PDB-ID 1GA6) were obtained from Protein Data Bank. The polyurethane esterase A and B (pueA and pueB) and polyurethane lipase A (pulA) enzymes were built by homology molecular modeling. Dockings were carried out with these enzymes and thirteen different ligands. All ligands showed favorable interactions with the tested enzymes and were located in specific sites. Beyond that, molecular dynamics simulations were carried out with these enzymes, free and complexed with PU-MDI monomer in two different positions or conformations. The interaction with PU monomer did not lead to significant changes in the enzymes and, in general, this interaction was stable for all simulated systems.