Proteína alergênica do leite : estudo exploratório sobre a β-Caseína A1 e A2 em búfalos leiteiros
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Data
2019Orientador
Co-orientador
Nível acadêmico
Graduação
Resumo
Equivocadamente tem se considerado alergias e intolerâncias alimentares como sinônimos. Para que a reação alérgica a um alimento ocorra, proteínas ou outros antígenos devem ser absorvidos pelo trato gastrointestinal, interagir com o sistema imunológico e produzir uma resposta (MOREIRA, 2006). O leite de vaca apresenta maior incidência em respostas alergênicas e uma sintomatologia bastante variável. Uma das principais proteínas do leite é a caseína, representando cerca de 80% das proteínas lácte ...
Equivocadamente tem se considerado alergias e intolerâncias alimentares como sinônimos. Para que a reação alérgica a um alimento ocorra, proteínas ou outros antígenos devem ser absorvidos pelo trato gastrointestinal, interagir com o sistema imunológico e produzir uma resposta (MOREIRA, 2006). O leite de vaca apresenta maior incidência em respostas alergênicas e uma sintomatologia bastante variável. Uma das principais proteínas do leite é a caseína, representando cerca de 80% das proteínas lácteas. Sua variante, a β-caseína A, em bovinos, apresenta uma mutação ocasionando as variantes β-caseína A1 e β-caseína A2. A Alergia a Proteína do Leite de Vaca (APLV) é causada pelo opioide liberado durante a digestão da β-caseína A1, que segundo literatura, não está presente no leite de outras espécies, como os bubalinos, por exemplo. Este estudo exploratório teve por objetivo analisar a genética do Rebanho Bubalino da Estação Experimental Agronômica da UFRGS, com o intuito de analisar a prevalência do gene para β-caseína A2. Para amostragem, foi necessário coletar sangue e depositar em tubos EDTA, que foram identificados e armazenados em caixa de isopor devidamente refrigerada. O isolamento do DNA foi realizado no Laboratório de Citogenética e Evolução do Departamento de Genética da UFRGS. Todos os animais apresentaram sequência de bases de aminoácidos semelhante a variante da β-caseína A2 de bovinos. Este resultado era esperado devido aos relatos de literatura. Todos os animais amostrais apresentaram em sua sequência de aminoácidos uma variante semelhante a βcaseína A2 bovina, onde na posição 67 se encontrou uma prolina. Esta variante da β-caseína foi reconhecida por Ferranti et al., 1998, pela nomenclatura de β-caseína A bubalina. Portanto, o Rebanho Bubalino da EEA – UFRGS é produtor de leite do tipo β-caseína A e B. Sendo assim, estes animais geneticamente identificados estão aptos a produzir leite e derivados livres de uma variante da β-caseína que possa causar reações alérgicas no trato gastrointestinal principalmente de lactantes e crianças, e consumidores. ...
Abstract
Allergies and food intolerances are erroneously considered synonyms. For an allergic reaction to happen, proteins or other antigens need to be absorbed by the gastrointestinal system, interacts with the immune system and produces a physiological response. Cow milk presents higher incidence of allergenic responses and a variable and wide range of symptons. One of the main milk proteins is casein, which represents around 80% of all lacto-proteins. The variety β-casein A, in bovines, can present m ...
Allergies and food intolerances are erroneously considered synonyms. For an allergic reaction to happen, proteins or other antigens need to be absorbed by the gastrointestinal system, interacts with the immune system and produces a physiological response. Cow milk presents higher incidence of allergenic responses and a variable and wide range of symptons. One of the main milk proteins is casein, which represents around 80% of all lacto-proteins. The variety β-casein A, in bovines, can present mutations forms named β-casein A1 and βcasein A2. Cow milk allergy is caused by the opioid released during the digestion of B casein A1, which according to recent studies, is absent in the milk of species like water buffalos. This exploratory study intends to genetically analyse a milk’s water buffalos of Estação experimental Agronomica of UFRGS, with the aim to verify the prevalence of gene β-casein A2. To produce samples for this study, it was necessary to collect blood stored in the identified EDTA tubes and keep them stored in refrigerated styrofoam boxes. The isolation of DNA was conducted at the Citogenetic and Evolution Laboratory, part of Genetics department of Federal University of Rio Grande do Sul. All tested animals presented a sequence of amino acid bases similar to the bovine variety β-casein A2. This result was expected according to review of existing literature which attributes such results to a low selection process experienced by this animals in the past. All sampled animals presented an amino acid sequence variety, similar to B casein A2 in bovines, where a proline was found in the position 67. This variety of β-casein was recognised by Ferranti et al (1998) as β-casein A whater buffalo. The water buffalo cattle of EEA - UFRGS produces milk types β-casein A and B. Therefore, this genetically identified animals are able to produce milk and its derivatives free from the B casein variety the could cause allergic reaction in the gastrointestinal tract of breast feeding mothers and children. ...
Instituição
Universidade Federal do Rio Grande do Sul. Faculdade de Agronomia. Curso de Zootecnia: Bacharelado.
Coleções
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TCC Zootecnia (135)
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