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dc.contributor.advisorBrandelli, Adrianopt_BR
dc.contributor.authorMiyamoto, Kendi Nishinopt_BR
dc.date.accessioned2013-12-20T01:51:27Zpt_BR
dc.date.issued2013pt_BR
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/10183/84933pt_BR
dc.description.abstractInfecções por Listeria monocytogenes têm sido frequentemente relatadas em vários casos de surtos de infecção alimentar pelo mundo. Logo, a preocupação em tornar produtos alimentares de larga escala livres destes patógenos tem aumentado ao longo dos anos. Uma das estratégias mais eficazes são a utilização de bacteriocinas como agentes conservantes, prevenindo a multiplicação bacteriana durante os processos de fabricação, estocagem e distribuição dos produtos. A nisina é uma das bacteriocinas mais conhecidas, sendo empregada na indústria alimentícia por muitos anos. Seu mecanismo de atividade antimicrobiana principal é através da formação de um complexo, juntamente com um precursor de parede celular (lipídio II), que formam poros na membrana celular, causando o extravasamento de conteúdos celulares vitais e a perda de estabilidade eletrolítica, levando à morte celular. Entretanto, algumas evidências apontam para mecanismos alternativos, mas ainda desconhecidos, de morte celular. Uma das abordagens interessantes é por meio da análise dos processos celulares (comparado a uma condição não tratada com nisina) através de metodologias proteômicas. Os cultivos bacterianos foram tratados com concentrações subletais de nisina e os extratos proteicos foram processados em espectrometria de massas em tandem acoplado a um sistema de cromatografia líquida (LC-MS/MS). Os resultados mostraram expressão diferencial de algumas proteínas que atuam contra o estresse oxidativo, como a catalase e proteínas de armazenamento de íons ferrosos. Também verificou-se a superexpressão de uma HSP, a qual pode alterar o dobramento correto de algumas proteínas como a de divisão celular FtsZ. Por fim, a subexpressão de uma chaperona responsável pelo correto dobramento das penicillin binding proteins (PBPs) e a superexpressão de enzimas responsáveis pela síntese de lipídios precursores da membrana celular podem apontar para um sistema de divisão celular alternativo, agindo provavelmente como uma resposta à presença de membranas cobertas por complexos nisina e lipídio II.pt_BR
dc.description.abstractListeria monocytogenes infections have been frequently reported in many food poisoning outbreaks around the world. Therefore, the concern about protecting largely-scale food products from these pathogens has been rising over the years. One of the most efficient strategies is using bacteriocins as a conserving agent, preventing the growth of pathogenic bacteria during the production, storage and distribution of the product. Nisin is a well-known bacteriocin, which has been applied in the food industry for many years. Its main antimicrobial mechanism is based in forming a cell membrane pore creator complex, which coupled with a cell wall precursor (lipid II), leads to the leakage of essential cell life compounds and the loss of electrolytic stability, causing the cell death. However, recent evidences lead to an alternative, but still unknown, cell death mechanism. One interesting approach is analyzing the cell processes (compared to a non-nisin treated condition) by a proteomic approach. The L. monocytogenes cells were treated with a sublethal concentration of nisin and the protein extracts were ran through a tandem mass spectrometry attached to a liquid chromatography system (LC-MS/MS). The results showed differential expression of some agents against oxidative stress such as catalase and ferrous ions storage proteins. Furthermore, it had also presented upregulation of a HSP which can alter the correct folding of other proteins, such as the FtsZ cell division protein. Finally, the downregulation of a chaperone that is responsible of the correct folding of penicillin binding proteins (PBPs) and the superexpression of some enzymes related to the production of cell membrane lipids could point out to a different bacterial cell division system, acting probably as a response to the nisin-lipid II complexes covered cell membranes.en
dc.format.mimetypeapplication/pdf
dc.language.isoporpt_BR
dc.rightsOpen Accessen
dc.subjectListeria monocytogenespt_BR
dc.subjectNisinapt_BR
dc.titleAnálise proteômica comparativa de Listeria monocytogenes exposta a concentrações subletais de nisinapt_BR
dc.typeDissertaçãopt_BR
dc.contributor.advisor-coFerreira, Henrique Bunselmeyerpt_BR
dc.identifier.nrb000906402pt_BR
dc.degree.grantorUniversidade Federal do Rio Grande do Sulpt_BR
dc.degree.departmentCentro de Biotecnologia do Estado do Rio Grande do Sulpt_BR
dc.degree.programPrograma de Pós-Graduação em Biologia Celular e Molecularpt_BR
dc.degree.localPorto Alegre, BR-RSpt_BR
dc.degree.date2013pt_BR
dc.degree.levelmestradopt_BR


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