Soro de leite bubalino hidrolisado com alcalase como agente de controle do escurecimento de maçãs minimamente processadas

Abstract

Enzimas proteolíticas são comumente empregadas na liberação de peptídeos bioativos com potencial aplicabilidade como aditivos em alimentos. Neste trabalho, estudou-se a capacidade de inibição do escurecimento de maçãs minimamente processadas do soro de leite de búfala hidrolisado por Alcalase em diferentes intervalos, ti (i = 0 h, 0,5 h, 1 h, 2 h, 3 h, 4 h ou 6 h). O processo de hidrólise foi acompanhado por determinação do grau de hidrólise (GH). Para se entender possíveis modos de ação sobre o escurecimento enzimático, o soro, ao longo do tempo de hidrólise, foi submetido às análises de capacidade capacidade antioxidante (capacidade de sequestro do radical ABTS•+, atividade quelante de Fe2+ e poder redutor), reatividade com quinonas e atividade inibitória sobre polifenoloxidases (PFO) extraídas de maçãs Red Delicious. Após os ensaios in vitro, o hidrolisado t4h foi testado quanto à capacidade de inibição do escurecimento de maçãs Red Delicious minimamente processadas, determinada por meio de análises de luminosidade (parâmetro L*) e índice de escurecimento (IE). O soro apresentou aumento significativo (p < 0,05) do GH, da atividade antioxidante, da reatividade com quinonas e da atividade inibitória de PFO em função do tempo de hidrólise. Especificamente para a atividade inibitória de PFO, o hidrolisado t4h alcançou pico de inibição próximo de 50 %. Quanto à capacidade de inibição do escurecimento das maçãs minimamente processadas, o hidrolisado manteve o parâmetro L* das maçãs durante 6 dias de armazenamento, não diferindo significativamente (p > 0,05) do metabissulfito. Além da luminosidade, o soro de leite hidrolisado conseguiu manter melhor o IE das maçãs durante esse tempo de armazenamento, comparativamente ao soro não hidrolisado (p < 0,05). Esses resultados evidenciam informações sobre possíveis aplicações de soro de leite bubalino hidrolisado com Alcalase como substituto natural de aditivos convencionalmente utilizados no controle desse tipo de escurecimento em alimentos.

Proteolytic enzymes are commonly employed in the release of bioactive peptides with potential applicability in food additives. In this work, the ability to inhibit the browning of minimally processed apples from Alcalase hydrolysed buffalo whey at different time, ti (i = 0 h, 0.5 h, 1 h, 2 h, 3 h, 4 h or 6 h). The hydrolysis process was followed by determination of the degree of hydrolysis (DH). In order to understand possible modes of action on the enzymatic browning, the whey was submitted to the analysis of the antioxidant capacity (capacity of sequestration of the ABTS•+ radical, Fe2+ chelating activity and reducing power), reactivity with quinones and inhibitory activity on polyphenoloxidases (PPO) extracted from Red Delicious apples. Following the in vitro assays, the t4h hydrolyzate was tested for the ability to inhibit the browning of minimally processed Red Delicious apples, determined by means of analysis of luminosity (parameter L *) and browning index (BI). Buffalo whey shows significant increase (p < 0.05) in DH, antioxidant activity, reactivity with quinones and PPO inhibitory activity as a function of the hydrolysis time. Specifically for the PPO inhibitory activity, the t4h hydrolyzate reached a near 50% inhibition peak. As for the ability to inhibit the browning of the minimally processed apples, the hydrolyzate kept the L * parameter of the apples during 6 days of storage, not statistically differing (p > 0.05) from the metabisulfite. In addition to the luminosity, the hydrolyzed whey was able to maintain the IE of the apples better during this storage time, compared to the unhydrolyzed whey (p < 0.05). These results evidenced information on possible applications of hydrolysed buffalo whey with Alcalase as a natural substitute for additives conventionally used in the control of this type of browning in foods.